Struktur Molekul Antibodi

By On Saturday, February 25th, 2017 Categories : Sains

Antibodi adalah molekul yang mengenali antigen tertentu, pengenalan ini adalah komponen penting dari respon imun adaptif. Antibodi terdiri dari empat polipeptida: dua rantai berat identik (unit peptida besar) yang sebagian terikat satu sama lain dalam sebuah formasi “Y”, yang diapit oleh dua rantai ringan yang identik (unit peptida kecil) (Gambar 1).

Daerah dimana antigen tersebut dikenali pada antibodi dikenal sebagai domain variabel atau variabel daerah. Inilah sebabnya mengapa ada banyak antibodi yang dapat masing-masing mengenali antigen yang berbeda. Pangkal antibodi dikenal sebagai domain konstan atau wilayah konstan. Bagian dari antigen yang dikenali oleh antibodi dikenal sebagai dengan epitop.

Variasi antibodi

Pada sel B, daerah variabel gen rantai ringan memiliki 40 variabel (V) dan lima segmen (J) bergabung. Sebuah enzim yang disebut DNA rekombinase secara acak menggunakan sebagian besar segmen dari gen, menyambung (splicing) satu segmen V ke satu segmen J. Selama pemrosesan RNA, semua kecuali satu V dan segmen J yang disusun. Rekombinasi dan splicing dapat mengakibatkan lebih dari 106 kombinasi VJ yang mungkin.

Akibatnya, setiap sel B dibedakan dalam tubuh manusia biasanya memiliki rantai variabel yang unik. Ini domain konstan, yang tidak mengikat antibodi, adalah sama untuk semua antibodi. Keragaman besar struktur antibodi diterjemahkan ke dalam keragaman besar antigen antibodi yang dapat mengikat dan mengenali.

Mirip dengan TCRs (reseptor sel T) dan BCRS (reseptor sel B), keragaman antibodi diproduksi oleh mutasi dan rekombinasi sekitar 300 segmen gen yang berbeda pengkodean rantai ringan dan berat domain variabel dalam sel-sel prekursor yang dipersiapkan untuk menjadi sel B. Domain variabel dari rantai berat dan ringan berinteraksi untuk membentuk situs pengikatan di mana antibodi dapat mengikat epitop tertentu pada antigen. Jumlah domain konstan diulang dalam kelas Ig (dibahas di bawah) adalah sama untuk semua antibodi yang sesuai dengan kelas tertentu. Antibodi secara struktural mirip dengan komponen ekstraseluler dari BCRS. Pematangan sel B menjadi sel plasma terjadi ketika sel-sel mendapatkan kemampuan untuk mengeluarkan bagian antibodi BCR nya dalam jumlah besar.

Kelas antibodi

Antibodi dapat dibagi menjadi lima kelas (IgM, IgG, IgA, IgD, dan IgE) berdasarkan fisikokimia, struktural, dan imunologi sifat mereka. Ig adalah singkatan dari immunoglobulin, istilah lain untuk antibodi. Iggs, yang membuat sekitar 80 persen dari semua antibodi yang beredar, memiliki rantai berat yang terdiri dari satu domain variabel dan tiga domain konstan identik. IgA dan IgD juga memiliki tiga domain konstan per rantai berat, sedangkan IgM dan IgE masing-masing memiliki empat domain konstan per rantai berat. Ini domain variabel menentukan spesifisitas pengikatan, sedangkan domain konstan rantai berat menentukan mekanisme imunologi tindakan kelas antibodi yang sesuai. Hal ini dimungkinkan untuk dua antibodi memiliki kekhususan mengikat yang sama, namun berada di kelas yang berbeda dan, oleh karena itu, untuk terlibat dalam fungsi yang berbeda.

Setelah pertahanan adaptif dihasilkan melawan patogen, biasanya sel plasma pertama mensekresi IgM dalam darah. BCRS pada sel B naïve adalah dari kelas IgM dan, sesekali, kelas IgD. Molekul IgM terdiri dari sekitar sepuluh persen dari semua antibodi. Sebelum sekresi antibodi, sel plasma merakit molekul IgM menjadi pentamers (lima antibodi individu) dihubungkan oleh sebuah gabungan rantai (J) (Gambar 2). Susunan pentamer berarti bahwa makromolekul ini dapat mengikat sepuluh antigen identik. Namun, IgM molekul dibebaskan lebih awal dalam respon imun adaptif tidak mengikat antigen karena stabil seperti halnya Iggs, yang merupakan salah satu kemungkinan jenis antibodi yang disekresikan dalam jumlah besar pada saatpaparan kembali-patogen yang sama.

Struktur Molekul Antibodi

Struktur Molekul Antibodi. Gambar Struktur Antibodi 1. Lokasi pengikatan antigen 2. Rantai ringan 3. Jembatan disulfida 4. Rantai berat 5. Wilayah kosntan 6. Wilayah variabel 7. Lokasi pengikatan antigen

IgAs mengisi air liur, air mata, ASI, dan sekresi lendir dari saluran pencernaan, pernafasan, dan saluran genitourinari. Secara kolektif, ini cairan tubuh melapisi dan melindungi mukosa yang luas (4000 kaki persegi pada manusia). Jumlah molekul IgA pada sekresi tubuh ini lebih besar dari jumlah molekul IgG dalam serum darah. Sejumlah kecil IgA juga disekresikan ke dalam serum dalam bentuk monomer. Sebaliknya, beberapa IgM disekresikan ke cairan tubuh dari mukosa. Demikian pula untuk IgM, IgA molekul disekresikan karena struktur polimer dihubungkan dengan rantai J. Namun, IgAs disekresikan sebagian besar sebagai molekul dimer, bukan pentamers.

IgE hadir dalam serum dalam jumlah kecil dan paling baik karakteristik dalam perannya sebagai mediator alergi. IgD juga hadir dalam jumlah kecil. Demikian pula untuk IgM, BCRS mengandung kelas antibodi IgD ditemukan pada permukaan sel B naïve. Kelas ini mendukung pengenalan antigen dan pematangan selanjutnya sel B ke sel-sel plasma.

Ringkasan

  1. Antibodi mengandung empat polipeptida: dua identik (satu sama lain) bagian dalam rantai berat membentuk “Y” dan dua identik (satu sama lain) rantai ringan pada bagian luar bagian atas bagian “Y”.
  2. Setiap antibodi memiliki daerah variabel yang unik, yang bertanggung jawab untuk deteksi antigen dan spesifisitas.
  3. Ada lima kelas antibodi, masing-masing dimanfaatkan oleh tubuh dalam kondisi yang berbeda, termasuk IgM, IgG, IgA, IgD, IgE dan, Ig adalah singkatan dari imunoglobulin.
  4. IgAs, disekresi dalam susu, air mata dan lendir, yang paling banyak antibodi yang dihasilkan, dalam tubuh, sirkulasi Iggs adalah yang paling melimpah.