Bagaimana Bentuk Struktur Protein

By On Sunday, February 26th, 2017 Categories : Sains

Protein adalah produk akhir proses decoding yang dimulai dengan informasi di dalam DNA sel. Sebagai pekerja keras sel, protein membentuk elemen struktur dan motorik dalam sel, dan mereka berfungsi sebagai katalis untuk hampir setiap reaksi biokimia yang terjadi pada makhluk hidup.

Ini susunan yang luar biasa dari fungsi yang berasal dari kode sederhana tapi mengejutkan yang menentukan satu set yang sangat beragam struktur. Pada kenyataannya, setiap gen dalam DNA sel berisi kode untuk struktur protein yang unik. Tidak hanya protein tersebut dirakit dengan sekuens asam amino yang berbeda, tetapi mereka juga disatukan oleh ikatan yang berbeda dan dilipat menjadi berbagai struktur tiga dimensi. Bentuk terlipat, atau konformasi, langsung tergantung pada urutan asam amino dari protein linier.

Teribuat dari apakah Protein?

Bahan pembangun protein adalah asam amino, yang merupakan molekul organik kecil yang terdiri dari alpha (pusat) atom karbon terkait dengan gugus amino, gugus karboksil, atom hidrogen, dan komponen variabel disebut rantai samping (lihat di bawah) . Dalam protein, beberapa asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida, sehingga membentuk rantai panjang. Ikatan peptida terbentuk oleh reaksi biokimia yang ekstrak molekul air karena bergabung dengan gugus amino dari satu asam amino dengan gugus karboksil dari asam amino tetangga. Urutan asam amino Linier dalam protein dianggap struktur primer protein.

Protein dibangun dari serangkaian hanya dua puluh asam amino, yang masing-masing memiliki rantai sisi unik. Rantai samping asam amino memiliki kimia yang berbeda. Kelompok terbesar dari asam amino memiliki rantai samping nonpolar. Beberapa asam amino lainnya memiliki rantai samping dengan muatan positif atau negatif, sementara yang lain memiliki rantai samping polar tetapi bermuatan. Sifat kimia rantai samping asam amino sangat penting untuk struktur protein karena rantai samping dapat ikatan dengan satu sama lain untuk memegang panjang protein dalam bentuk atau konformasi tertentu.

Dikenakan rantai samping asam amino dapat membentuk ikatan ionik, dan asam amino polar mampu membentuk ikatan hidrogen. Rantai samping hidrofobik berinteraksi satu sama lain melalui interaksi lemah van der Waals. Sebagian besar ikatan dibentuk oleh rantai samping yang nonkovalen. Bahkan, sistein adalah satu-satunya asam amino yang mampu membentuk ikatan kovalen, yang mereka lakukan dengan rantai samping khusus mereka. Karena interaksi rantai samping, urutan dan lokasi asam amino dalam protein tertentu memandu mana lengkungan dan lipatan yang terjadi di dalam protein.

Struktur utama dari protein – urutan asam amino – mendorong ikatan yang melipat dan intramolekul dari rantai asam amino linier, yang pada akhirnya menentukan bentuk yang unik tiga dimensi protein. Ikatan hidrogen antara gugus amino dan gugus karboksil di daerah tetangga rantai protein kadang-kadang menyebabkan terjadi pelipatan pola-pola tertentu. Dikenal sebagai heliks alfa dan beta lembar, pola-pola lipat stabil membentuk struktur sekunder protein. Sebagian besar protein mengandung beberapa heliks dan lembaran, selain pola yang kurang umum lainnya (Gambar 2). Ansambel formasi dan lipatan dalam rantai linear tunggal asam amino – kadang-kadang disebut polipeptida – merupakan struktur tersier protein. Akhirnya, struktur kuaterner protein mengacu pada makromolekul dengan beberapa rantai polipeptida atau subunit.

Bentuk akhir diadopsi oleh protein yang baru disintesis biasanya yang paling energetik. Ketika protein melipat, mereka menguji berbagai konformasi sebelum mencapai bentuk akhir mereka, yang unik dan kompak. Protein Dilipat distabilkan oleh ribuan ikatan nonkovalen antara asam amino. Selain itu, gaya kimia antara protein dan lingkungan terdekatnya berkontribusi untuk membentuk protein dan stabilitas. Sebagai contoh, protein yang larut dalam sitoplasma sel memiliki kelompok kimia hidrofilik (air-mencintai) pada permukaan mereka, sedangkan hidrofobik mereka (air-menolak) elemen cenderung terselip di dalamnya. Sebaliknya, protein yang dimasukkan ke dalam membran sel menampilkan beberapa kelompok kimia hidrofobik pada permukaan mereka, khususnya di daerah-daerah di mana permukaan protein terkena membran lipid. Hal ini penting untuk dicatat, bagaimanapun, bahwa protein sepenuhnya dilipat tidak beku ke bentuk semula. Sebaliknya, atom dalam protein ini tetap mampu membuat gerakan kecil.

Meskipun protein dianggap makromolekul, mereka terlalu kecil untuk memvisualisasikan, bahkan dengan mikroskop. Jadi, para ilmuwan harus menggunakan metode tidak langsung untuk mencari tahu apa yang mereka terlihat seperti dan bagaimana mereka dilipat. Metode yang paling umum digunakan untuk mempelajari struktur protein kristalografi sinar-X. Dengan metode ini, kristal padat dari protein murni ditempatkan dalam sinar X-ray, dan pola sinar X dibelokkan digunakan untuk memprediksi posisi dari ribuan atom dalam kristal protein.

25493684, 25493685, 25493686, 25493687, 25493688, 25493689, 25493690, 25493691, 25493692, 25493693, 25493694, 25493695, 25493696, 25493697, 25493698, 25493699, 25493700, 25493701, 25493702, 25493703, 25493704, 25493705, 25493706, 25493707, 25493708, 25493709, 25493710, 25493711, 25493712, 25493713, 25493714, 25493715, 25493716, 25493717, 25493718, 25493719, 25493720, 25493721, 25493722, 25493723